La Pelle Giovane É Composta per Più del 75% da CollageneCon il tempo il collagene si degrada e questo riduce l’elasticità della pelle.Uno dei principali elementi strutturali della pelle è rappresentato dal collagene. La famiglia del collagene include circa 28 differenti proteine, che rappresentano il 30% di tutte le proteine presenti nel corpo umano. La caratteristica strutturale che accomuna le proteine del collagene è la presenza di tre catene polipeptidiche (catene α), che formano una tripla elica [1]. 
Più triple eliche si associano per formare una fibrilla di collagene. Generalmente le fibrille di collagene sono formate da diversi tipi di collagene: collagene I e III nella pelle; collagene II e III nella cartilagine [1]. La principale differenza tra i vari tipi di collagene (collagene I, II, III) è determinata dall’esistenza di diverse catene α con un numero variabile di aminoacidi. Le uniche proprietà fisiche delle fibre di collagene forniscono integrità strutturale alla pelle formando una fitta rete attraverso il derma.
La rete di collagene ha come funzione principale quella di sostenere lo strato dell’epidermide. Inoltre, collagene ed elastina insieme formano la matrice extracellulare che dà alla pelle la sua struttura, elasticità e tonicità [2]. Il collagene è riconosciuto dalla comunità medica scientifica per le sue proprietà di supporto strutturale in molti tessuti del corpo, e in particolare nei tessuti connettivi. Inoltre, la normale formazione di collagene è anche essenziale in altri tessuti: ossa, cartilagine, gengive, tendini e vasi sanguigni. Il collagene della pelle è principalmente prodotto dai fibroblasti. I fibroblasti sono cellule del tessuto connettivo presenti nel derma, responsabili non solo per la produzione e organizzazione della matrice di collagene, ma anche per la loro capacita di rifornire la pelle con elastina e acido ialuronico. I fibroblasti sono sensibili a stimoli fisici e chimici. Tali stimoli inducono sia l’attivazione che la proliferazione dei fibroblasti, determinando un aumento nella produzione di collagene. 
Il meccanismo della formazione di collagene è ben noto ed è qui descritto brevemente. L’informazione genetica presente nel DNA è inizialmente “letta” (fase di trascrizione) e poi “tradotta” (fase di traduzione) per produrre singole catene polipeptidiche (catene α). Ogni catena α, ha una sequenza peptididica terminale, anche nota come dominio di trimerizzazione, che guida l’assemblaggio delle singole catene per formare una molecola di pro-collagene. Nella fase finale, i peptidi terminali sono rimossi durante il processo di maturazione per formare una molecola di collagene.
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